在大多数病毒和许多细菌中，糖链受体结合蛋白不仅存在于表面结构（如包膜蛋白或菌毛）中，还可作为分泌产物的一个组成部分，发挥毒素（toxin）的作用。这些糖结合毒素的共同特点是：
它们识别特定的糖链结构作为受体，从而介导毒素进入靶细胞内部，引发特定的细胞毒性反应。
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1. 霍乱毒素与大肠杆菌 LT 毒素
霍乱弧菌 (Vibrio cholerae) 分泌的 霍乱毒素（cholera toxin, CT） 是一种由 一个 A 亚基（CTA） 与 五个 B 亚基（CTB） 组成的六聚体蛋白复合物（“AB₅ 结构”）。
与霍乱毒素结构和功能高度相似的还有 E. coli 分泌的 耐热不稳定性肠毒素（heat-labile enterotoxin, LT）。
晶体学研究揭示，B 亚基环的中心形成一个适配 GM1 寡糖头基（Galβ1–3GalNAcβ1–4[Neu5Acα2–3]Galβ1–4Glc）的浅槽（见图 37.5）。其中，末端 半乳糖（Gal） 与 N-乙酰半乳糖胺（GalNAc） 残基通过多个氢键和疏水作用被稳定固定，而神经氨酸残基通过长程静电相互作用进一步增强亲和力。
这种高特异性结合解释了毒素对小肠上皮细胞的靶向性，因为这些细胞富含 GM1 神经节苷脂。
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2. 志贺毒素与溶血性尿毒综合征
志贺痢疾杆菌 (Shigella dysenteriae) 及产志贺毒素型大肠杆菌 (E. coli O157:H7, 即 EHEC) 分泌 志贺毒素（Shiga toxin, Stx）。该毒素同样属于 AB₅ 结构家族：
B 亚基专一结合宿主细胞膜上的 Gb3（globotriaosylceramide, Galα1–4Galβ1–4Glc-Cer） 糖脂。
结合后，毒素经受体介导的内吞进入细胞，并沿逆向运输途径（从内体 → 高尔基体 → 内质网）递送至胞质，A 亚基被释放后切除核糖体 28S rRNA 上的特定位点腺嘌呤残基，阻断蛋白合成，导致细胞死亡。
志贺毒素对肾小管上皮细胞的亲和性极高，因此在严重感染时可导致溶血性尿毒综合征（HUS）。
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3. 其他糖链结合毒素
除了霍乱毒素与志贺毒素外，许多细菌、真菌和藻类也产生能结合特定糖链的外毒素。
此外，一些毒素（如 Pseudomonas aeruginosa 的外毒素 A）可结合肝细胞糖蛋白受体的特定寡糖结构，从而解释其组织选择性。
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4. 毒素与宿主糖链多样性的共同进化
这些糖链识别机制反映了宿主与病原体之间的共同进化。宿主通过改变糖基化模式（例如改变末端连接、增加或减少特定唾液酸型）来逃避免疫识别或毒素结合；
而病原体则通过突变或水平基因转移不断改变其糖结合位点的特异性，以维持感染效率。
这一动态平衡构成了微生物与宿主之间长期的“分子军备竞赛（molecular arms race）”。
