共生、共栖及致病性微生物都利用宿主细胞表面的糖链（glycans）作为与宿主相互作用的靶点。
表面蛋白（即黏附素 adhesins 或凝集素 agglutinins）介导与这些糖链“受体”的结合，许多微生物在宿主体内的成功定植依赖于这些相互作用。
此外，拮抗性相互作用可通过分泌的毒素实现，这些毒素利用宿主表面糖链作为靶标，并通过多种机制被内吞入细胞。
历史
在过去七十年间，科学家们发现并鉴定了数量庞大的病毒、细菌、真菌及原生动物来源的糖结合蛋白（即凝集素，lectins）。许多微生物凝集素最初是根据其能够使红细胞聚集或诱导红细胞凝集（hemagglutination）而被检测到的。流感病毒的血凝素（hemagglutinin）是首个被鉴定出的病原体糖结合蛋白。20 世纪 50 年代初，Alfred Gottschalk 证明这种血凝素通过识别宿主细胞表面糖缀合物（glycoconjugates）中的唾液酸（sialic acid）组分而与红细胞及其他细胞结合。随后在 1981 年，Don Wiley 及其同事成功结晶并解析了流感病毒血凝素的结构。此后，他们又解析了血凝素与唾液乳糖（sialyllactose）共晶体的结构，揭示了受体–配体结合位点的分子层面亲和性与特异性。
1970 年代，Nathan Sharon 及其同事首次描述了细菌表面的凝集素。其主要功能是促进细菌与宿主细胞的附着或黏附，这是细菌定植与感染的前提条件（详见第 42 章）。因此，细菌凝集素常被称为“黏附素”（adhesins）。这些黏附素通过碳水识别结构域（carbohydrate-recognition domains, CRDs）与宿主细胞表面相应的糖链受体结合（在此语境下，“受体”相当于动物细胞凝集素的“配体”）。微生物黏附素可以识别线性或支链寡糖链中末端的糖残基或内部序列。这类相互作用常常是宿主与组织趋向性（tropism）的重要决定因素。
对这类微生物凝集素特异性的深入研究，促成了强效黏附抑制剂的发现与合成，这些化合物可能成为开发新型抗感染治疗药物的基础（见第 42 章）。事实上，哺乳动物常常自身产生糖链“诱饵”，如分泌的粘蛋白（mucins）和乳寡糖（milk oligosaccharides），以阻止病原体黏附素与宿主细胞靶标的结合。
糖链依赖的相互作用在拮抗与共生关系中都起着关键作用。例如，细菌可产生多聚可溶性毒素，这些毒素的糖结合亚基可识别并将有毒载荷递送至宿主细胞。相对地，肠道下部正常菌群的组成，则取决于有益菌对宿主及食物糖链的结合与消化能力。类似地，豆科植物根尖与根瘤菌（Rhizobium）的共生起始过程，也涉及根尖凝集素与细菌产生的含糖“结瘤因子”（Nod factors）的结合（见第 24 章）。
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