【基础】
- 糖结合蛋白 #159
糖结合蛋白（GBPs） 在多细胞生物中的细胞间通讯、微生物与宿主间的相互作用中发挥作用，并可参与结合生长因子、趋化因子和细胞因子。这些相互作用可以采取各种形式，导致分子、细胞和信息的移动。
蛋白质的运输、靶向和清除 (Trafficking, Targeting, and Clearance of Proteins)
指导糖蛋白在细胞内和细胞间的移动是许多生物体中凝集素的常见功能。在包括酵母和“高等”真核生物在内的真核细胞中，几组凝集素对糖蛋白的生物合成和细胞内移动很重要。
在内质网 (ER) 中，两种凝集素——钙网蛋白 (calnexin) 和钙视网蛋白 (calreticulin)——结合新合成糖蛋白上的单葡萄糖化高甘露糖聚糖，构成蛋白质折叠质量控制系统的一部分。这种结合使蛋白质保留在 ER 中，直到它们正确折叠。
ER 中的其他凝集素组，包括 M 型凝集素和含有甘露糖 6-磷酸受体同源结构域的蛋白质，参与 ER 相关糖蛋白降解 (ERAD) 过程，结合末端错误折叠糖蛋白上的部分加工高甘露糖聚糖，导致它们被逆转运到细胞质中进行脱糖基化，随后在蛋白酶体中降解。
GBPs 最具特征的功能之一是将新合成的溶酶体酶从反式高尔基体递送到溶酶体。P 型凝集素识别在高尔基体中添加到溶酶体酶 N-聚糖上的甘露糖 6-磷酸残基，将其靶向内涵体，以便与溶酶体融合。
一旦从细胞中释放，糖蛋白也可以被摄取并在溶酶体中降解。如前所述，哺乳动物肝细胞上的 ASGPR 通过识别末端 Gal 或 GalNAc 残基来控制许多血清糖蛋白的周转。类似地，巨噬细胞和肝脏窦状细胞上的甘露糖受体结合并清除在炎症和组织损伤期间从细胞释放的带有寡甘露糖 N-聚糖的糖蛋白。
并非所有凝集素介导的靶向都会导致降解。
分泌型细菌和植物毒素的聚糖结合亚基通常将它们靶向细胞表面糖脂，并促进毒素进入细胞。
许多酶含有聚糖结合结构域，使带有酶活性的另一个结构域与其底物紧密接近。一个显著的例子是细菌纤维素酶，其中纤维素结合模块定位酶结构域以优化降解纤维素纤维。遵循类似原理，启动动物 O-连接糖基化的多肽-N-乙酰半乳糖胺转移酶中的 GalNAc 结合结构域，将这些酶定位，以便在已经带有 O-聚糖的多肽区域添加更多的 GalNAc 残基。
细胞黏附 (Cell Adhesion)
不同真核和原核细胞表面上的独特聚糖使它们成为 GBPs 的靶标。
这些相互作用在特定情况下被利用，例如移动细胞之间的瞬时接触。
多细胞生物中的凝集素也介导细胞与细胞外基质之间的相互作用，并支持基质组分的组织。
许多细菌也使用凝集素黏附到宿主细胞上的聚糖，通常防止它们被冲走。这些黏附素通常位于从细菌表面伸出的称为菌毛 (pili) 或伞毛 (fimbriae) 的长结构的末端。黏附可能是感染过程的一部分。例如，引起尿路感染的致病性大肠杆菌菌株上的甘露糖特异性黏附素结合到尿道上皮细胞。宿主细胞与细菌之间的其他聚糖-蛋白质相互作用提供了一种共存机制。几种属于正常肠道菌群的细菌物种，包括非致病性大肠杆菌，使用黏附素结合到大肠内壁细胞上存在的糖脂。
免疫与感染 (Immunity and Infection)
许多凝集素参与无脊椎动物以及“低等”脊椎动物和哺乳动物的免疫反应。宿主和微生物细胞表面聚糖之间的差异通常是先天免疫反应的基础。
吞噬作用是巨噬细胞凝集素与细菌、寄生虫和真菌上的非宿主聚糖结合的常见结果。
但许多这些巨噬细胞凝集素，如 DC-SIGN，也识别病毒上的宿主聚糖进行吞噬（第 42 章和第 43 章）。
血液中循环的其他凝集素，如血清甘露糖结合蛋白和 ficolins，结合到病原体细胞表面并激活补体级联，导致补体介导的杀伤。
聚糖与免疫细胞上的凝集素结合也可以触发细胞内信号传导，从而激活或抑制细胞反应。识别自身聚糖（如唾液酸）的受体以及一些特异性针对微生物特征聚糖的受体可以启动这种信号传导。
最后，病毒通常利用其自身的 GBPs 在感染期间附着到宿主细胞。
病毒表面上的蛋白质，包括流感病毒、呼肠孤病毒、仙台病毒和多瘤病毒上的蛋白质，结合唾液酸。除了使病毒与它们的细胞靶点接触外，这些血凝素通常会诱导膜融合，促进病毒进入并将核酸递送到细胞质中。病毒上的聚糖结合受体通常对特定连接具有高度特异性；人类流感病毒优先结合 α2-6 连接到 Gal 的唾液酸，而禽流感病毒更喜欢 α2-3 连接的唾液酸。
其他病毒，如单纯疱疹病毒，具有结合细胞表面硫酸乙酰肝素蛋白多糖的黏附素。
