【预备知识】
- 蛋白质如何折叠？ #56
- 蛋白质结构域是构建大型蛋白质的模块化单元 #57
所有蛋白质结构都是动态的，由于热能，它们在一组密切相关的构象之间快速相互转换
尽管蛋白质已经折叠成自由能最低的构象，但这种构象始终受到布朗运动（Brownian motions）的热轰击，这些布朗运动由不断与蛋白质碰撞的大量分子引起。因此，蛋白质中的原子始终处于运动状态，这导致蛋白质的相邻区域以协同的方式振荡。现在可以使用特殊的 NMR 技术精确地追踪这些运动，如图 3–12 所示的小分子蛋白质泛素 (ubiquitin) 就是一个例子。
图 《Molecular Biology of the Cell》7E Figure 3–12 折叠后的蛋白质分子是以一组密切相关的子结构（或称构象异构体）的形式存在，如图中所示的泛素 (ubiquitin)。(A) 彩带模型展示了泛素的结构。(B) 一组测定出的泛素主链构象被叠加在一起，以揭示在不同子结构之间快速转变的区域。叠加在这些结构上的是通过 NMR 残余偶极耦合实验观察到的蛋白质原子运动速率。图中使用了颜色代码来表示这些速率的大小，其中红色最大，橙色和黄色也较高。（A，PDB 代码 1UBI；B，摘自 O.F. Lange et al., Science 320:1471–1475, 2008）
结合多种类型分析的最新研究表明，蛋白质功能利用了这些快速波动——例如，当蛋白质表面的一个环翻转出来暴露一个结合位点供第二个分子结合时。事实上，正如我们稍后详细讨论蛋白质功能时将解释的那样，蛋白质的功能通常取决于其动态特性。
【进阶】
