N-聚糖（N-glycans, N-糖, N-糖链）是指通过 N-糖苷键共价连接到蛋白质上天冬酰胺 (Asn) 残基的糖链。
尽管在原核生物中，各种糖类可以连接到 Asn 上，但所有真核生物的 N-聚糖都以 GlcNAcβ1–Asn 开始。
N-聚糖的发现
GlcNAcβ1–Asn 连接是通过对卵白蛋白的生化分析发现的。接受 N-聚糖的最小氨基酸序列是 Asn-X-Ser/Thr，其中 “X” 是除 Pro 以外的任何氨基酸。
其他连接到 Asn 上的连接包括哺乳动物层粘连蛋白中的 Glc 到 Asn，古菌 S-层和某些革兰氏阴性菌粘附素中的 GalNAc 到 Asn，以及细菌中的鼠李糖或杆菌胺到 Asn。在一种甜玉米糖蛋白中，精氨酸（Arg）被发现在与 Glc 的 N-连接中。
N-聚糖合成始于磷酸多萜醇（dolichol-phosphate, Dol-P），这是一种脂质样聚异戊二烯分子。在合成了多达 14 个糖的寡糖后，N-聚糖被“整体”转移到蛋白质上。这种合成途径在所有后生动物、植物和酵母中都是保守的。细菌使用相关的机制来合成细胞壁。
N-聚糖影响糖蛋白的许多特性，包括它们的构象、溶解度、抗原性、活性以及被糖结合蛋白（GBPs）识别。引入 N-聚糖位点（Asn-X-Ser/Thr）被用作将糖蛋白定位或定向到分泌途径中的方法，或追踪其在细胞中的运输。N-聚糖合成中的缺陷会导致各种人类疾病。
N-聚糖的分类
所有真核生物 N-聚糖都共享一个共同的核心序列：Manα1-3(Manα1-6)Manβ1-4GlcNAcβ1–4GlcNAcβ1–Asn-X-Ser/Thr，并被分为三种类型：
寡甘露糖型（oligomannose）：只有 Man 残基延伸核心；
复合型（complex）：由 GlcNAc 启动的**“触角”**延伸核心；
杂合型（hybrid）：Man 延伸核心的 Manα1-6 臂，而一个或两个 GlcNAc 启动的触角延伸 Manα1-3 臂（图 9.1）。
图 9.1. N-聚糖的类型
复合型 N-聚糖最多可以有五个分支，由 GlcNAc 启动，并由 Galβ1-4GlcNAc（LacNAc）重复单元延伸。
预测真核生物中的 N-糖基化位点
N-聚糖被添加到分泌和膜结合糖蛋白的 Asn-X-Ser/Thr 糖基化基序上。大约 70% 的蛋白质含有此基序，并且大约 70% 的基序携带 N-聚糖。对小鼠 N-糖蛋白组的定位揭示了超过 10,000 个不同的 N-糖基化位点。偶尔，N-聚糖出现在 Asn-X-Cys 上，或很少出现在第三位是不同氨基酸的基序上。
N-聚糖转移到 Asn-X-Ser/Thr 上发生在内质网（ER）膜的腔侧，在蛋白质底物转运过程中或转运之后。没有确凿的证据表明 N-聚糖出现在细胞质或核蛋白上，或出现在膜蛋白的细胞质部分上。然而，最近发现了共价连接到 RNA 上并在细胞表面表达的 N-聚糖。
在蛋白质中，只有可进入 ER 腔的 Asn-X-Ser/Thr 基序才已知会接收 N-聚糖。“X” 可能不是 Pro，或者当 “X” 是酸性氨基酸（Asp 或 Glu）时可能会降低糖基化效率，或者当 Phe 位于相邻的反转角中时可能会提高效率。
然而，由于糖蛋白折叠过程中的构象或其他限制，并非所有此糖基化基序（sequon）中的 Asn 残基都会被 N-糖基化。因此，由 mRNA 编码的 Asn-X-Ser/Thr 基序被称为潜在 N-聚糖位点。证明 N-聚糖实际存在的证据需要实验证据。
N-聚糖的合成
真核生物中N-聚糖的合成 #266
溶酶体水解酶上的磷酸化N-聚糖
溶酶体水解酶上的磷酸化N-聚糖 #267
功能
N-聚糖的功能（Functions of N-glycans） #257
